AVALIAÇÃO DO POTENCIAL BIOTECNOLÓGICO DE PEPTÍDEOS OBTIDOS A PARTIR DA HIDRÓLISE DO COLÁGENO DE Mugil liza POR COLAGENASES PRODUZIDAS POR FUNGOS FILAMENTOSOS ISOLADOS DO ECÓTONO CAATINGA-CERRADO (PIAUÍ)
Trichoderma longibrachiatum; colagenase; colágeno marinho; Mugil liza; peptídeos bioativos; medicina regenerativa.
A exploração da biodiversidade fúngica associada ao aproveitamento de resíduos da indústria pesqueira constitui uma estratégia sustentável para a obtenção de biomoléculas de elevado valor agregado. Nesse contexto, esta tese tem como objetivo produzir, purificar e caracterizar uma colagenase de Trichoderma sp. isolado do ecótono Caatinga–Cerrado Piauiense, sucessivamente empregando-a na obtenção de peptídeos bioativos a partir do colágeno da pele de Mugil liza (tainha). Trichoderma longibrachiatum apresentou elevada atividade colagenolítica em condições fermentativas otimizadas, definindo-se como ideais o cultivo com 0,5% de gelatina, pH inicial 8,0, agitação de 130 rpm e temperatura entre 25 e 35 °C. A colagenase purificada em duas etapas, com rendimento de 71,49%, apresentou maior atividade em pH 7,0 e 50 °C, além de modulação por íons metálicos, detergentes e inibidores enzimáticos. As análises estruturais por dicroísmo circular indicaram predominância de regiões desordenadas, compatível com a flexibilidade conformacional requerida para a hidrólise de proteínas fibrilares. Paralelamente, o colágeno tipo I foi extraído da pele de Mugil liza pelos métodos ácido-solúvel e por pepsina, apresentando rendimentos de 2,67% e 3,20%, respectivamente. As caracterizações por espectroscopia UV-Vis e FTIR confirmaram elevada pureza e preservação da estrutura de tripla hélice. O colágeno apresentou maior solubilidade em pH 2,0 e ponto isoelétrico em 6,73, demonstrando propriedades compatíveis com sua aplicação como matéria-prima para processos biotecnológicos. A hidrólise enzimática evidenciou a temperatura como o principal fator determinante para a produção de peptídeos, enquanto as análises estruturais confirmaram a manutenção da estabilidade conformacional da colagenase durante o processo. Em conjunto, os resultados apontam a colagenase de T. longibrachiatum como uma promissora ferramenta biotecnológica para a obtenção de peptídeos bioativos a partir de colágeno de M. liza contribuindo para a valorização de resíduos da indústria pesqueira e para o desenvolvimento de biomoléculas locais com potencial aplicação em medicina regenerativa e engenharia de tecidos.