Banca de DEFESA: CARLOS EDUARDO BARBOSA DA SILVA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: CARLOS EDUARDO BARBOSA DA SILVA
DATA : 25/02/2026
HORA: 10:00
LOCAL: DEFESA REMOTA
TÍTULO:

ESTUDOS DAS PROPRIEDADES DE ANTI-FIBRILAÇÃO DO GRAFENO E SEUS

IMPACTOS NA PROFILAXIA DE DOENÇAS NEURODEGENERATIVAS

PALAVRAS-CHAVES:

Beta-amiloide. Grafeno. Interações.

PÁGINAS: 80
RESUMO:

A Doença de Alzheimer (DA) é uma das principais doenças neurodegenerativas,

caracterizada pela perda progressiva das funções cognitivas e associada, entre outros

fatores, à agregação anormal da proteína beta-amiloide, em especial o fragmento

Aβ42. A fibrilação desse peptídeo resulta na formação de oligômeros e fibrilas

altamente neurotóxicos, desempenhando papel central na patogênese da doença.

Nesse contexto, a busca por estratégias capazes de modular ou inibir esse processo

tem despertado crescente interesse científico, destacando-se o uso de nanomateriais

à base de carbono, como o grafeno e seus derivados, devido às suas propriedades

físico-químicas relevantes. Diante disso, o presente trabalho teve como objetivo

investigar as propriedades antifibrilação das nanofolhas de grafeno reduzidas (NGsr)

e elucidar, em nível molecular, os mecanismos envolvidos na interação entre esse

nanomaterial e a proteína Aβ42. Inicialmente, o óxido de grafeno (OG) foi sintetizado

a partir do grafite pelo método de Hummers modificado, seguido de sua redução

química juntamente com ultrassonicação para obtenção das NGsr. Os materiais

obtidos foram caracterizados por difração de raios X (DRX), espectroscopia no

infravermelho por transformada de Fourier (FTIR), espectroscopia Raman,

espectroscopia UV-Vis, microscopia eletrônica de varredura (MEV) e microscopia

eletrônica de transmissão (MET), confirmando a oxidação do grafite, a redução do OG

e a formação de nanofolhas com características estruturais compatíveis com a

literatura. A interação entre as NGsr e a proteína Aβ42 foi investigada por técnicas

espectroscópicas de fluorescência em diferentes temperaturas e absorção UV-Vis,

permitindo a determinação das constantes de Stern-Volmer, constante de ligação e

parâmetros termodinâmicos do processo. Os resultados indicaram um mecanismo de

supressão predominantemente estático, com valores de energia livre de Gibbs

negativos, evidenciando que a interação ocorre de forma espontânea. A análise

termodinâmica revelou que o processo é governado principalmente por interações

hidrofóbicas. Complementarmente, estudos de ancoragem molecular foram realizados

com o objetivo de compreender os modos de reconhecimento molecular entre a Aβ42

e as NGsr. A simulação foi realizada na região C-terminal do peptídeo, região

responsável pelo o aumento da toxidade e estabilidade das fibrilas, envolvendo

resíduos hidrofóbicos críticos para o processo de agregação, como Leu34, Met35,

Gly37, Gly38, Ile41 e Ala42. A convergência entre os dados experimentais e

computacionais reforçam que as NGsr atuam estabilizando conformações não

fibrilares da Aβ42, interferindo nos estágios iniciais da autoagregação. De modo geral,

os resultados obtidos demonstram que as NGsr apresentam elevado potencial como

moduladores da fibrilação da proteína Aβ42, fornecendo uma base molecular

consistente para o desenvolvimento de novas estratégias no tratamento terapêutico

no contexto das doenças neurodegenerativas.

MEMBROS DA BANCA:
Interno - 1041631 - DARLISSON DE ALEXANDRIA SANTOS
Presidente - 1963108 - JORGE LUIZ NEVES
Externo à Instituição - MATHEUS CAVALCANTI DE BARROS - UFPE