Banca de QUALIFICAÇÃO: KETURA RHAMMA CAVALCANTE FERREIRA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : KETURA RHAMMA CAVALCANTE FERREIRA
DATA : 20/10/2022
LOCAL: Videoconferência
TÍTULO:

POTENCIAL BIOTECNOLÓGICO DE COLAGENASE OBTIDA DE Streptomyces parvulus (DPUA 1573) DISSOLVIDA EM FILME POLISSACARÍDICO DE CASSIA GRANDIS NO PROCESSO CICATRICIAL

PALAVRAS-CHAVES:

Filme de polissacarídeo; Cicatrização de feridas; Purificação.

PÁGINAS: 85
RESUMO:

As proteases são primordiais em diversos segmentos biotecnológicos e biomédicos pela rapidez de produção e custo reduzido. Em razão da alta demanda e potencial, há o interesse biotecnológico em novas fontes de enzimas proteolíticas, sendo as actinobactérias uma alternativa viável para a produção de proteases. Dentro do filo das actinobactérias destaca-se, o gênero Streptomyces pois apresenta grande capacidade de produção de metabólitos bioativos de grande interesse industrial e já amplamente comercializados. A linhagem Streptomyces é produtora de colagenase, a qual apresenta a capacidade de quebrar a tripla hélice do colágeno. Para propiciar uma maior eficácia na aplicação da colagenase, a galactomanana extraída de sementes de Cassia grandis apresenta potencial biotecnológico devido a capacidade de atuar em forma líquido ou de gel, além de regenerar tecidos através de interação da sua biodegradação com as células imunológicas, hidratando lesões e acelerando a cicatrização de feridas. O presente estudo objetivou avaliar o potencial biotecnológico do filme polissacarídeo de Cassia grandis com colagenase no processo cicatricial. Inicialmente, foi realizada a produção da protease colagenolítica pela linhagem Streptomyces parvulus DPUA 1576 em fermentação submersa utilizando farinha de soja, logo após foi realizada a purificação parcial por procedimento de cromatografia de troca aniônica e as caracterizações bioquímicas parciais. A caracterização da enzima purificada foi realizada em vários parâmetros como pH, temperatura, em presença de inibidores, detergentes e imobilização do filme de quitosana. Realizou-se a análise eletroforética, a protease purificada apresentou massa molecular aproximada de 78,0 KDa, com rendimento de 31% e 11,8 vezes de purificação. A protease parcialmente purificada foi estável entre pH 4-9, apresentou pH ótimo 7,5, foi estável em temperatura de 0-50°C, e apresentou temperatura ótima em 45°C. Os íons Ca2+ e Mg2+ aumentaram a atividade enzimática, e foi inibida por por fluoreto de fenilsulfonil (PMSF). A protease colagenolítica apresentou resultados promissores para sua aplicação no campo da Biotecnologia.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - ***.000.000-** - JOSÉ ANTONIO COUTO TEIXEIRA - UNIPORTO
Externa à Instituição - RAQUEL PEDROSA BEZERRA - UFRPE
Interno - ***.993.114-** - ROMERO MARCOS PEDROSA BRANDAO COSTA - UFRPE