Os tripanosomatídeos são protozoários flagelados responsáveis por várias doenças tidas como negligenciadas e se caracterizam por apresentar algumas peculiaridades biológicas no que diz respeito a mecanismo de controle da expressão gênica, regulada por eventos predominantemente pós-transcricionais e que inclui eventos regulatórios durante a tradução dos mRNAs. Em eucariotos, o reconhecimento do cap do mRNA pela subunidade 4E do complexo heterotrimérico eIF4F é considerado um elemento chave no processo de iniciação da tradução, tendo em vista que diferenças cinéticas nas interações eIF4F-mRNA podem mediar diferenças na eficiência da tradução entre mRNAs. Múltiplos homólogos foram identificados em tripanosomatídeos formando diferentes complexos do tipo eIF4F. Esse trabalho buscou estudar e caracterizar o complexo formado pelas proteínas EIF4E6/EIFG5/EIFG5-IP em T. brucei. Foram investigadas as interações moleculares envolvidas na interação EIF4E6/EIF4G5 por ensaios in vitro de interação de proteína-proteína e cristalografia. Onde um peptídeo na região N-terminal da EIF4G5 é responsável pela formação e interação entre a proteína EIF4E6 pertencente ao complexo. Posteriormente buscamos mapear as interações envolvidas entre o EIF4G5/EIF4G5-IP para isso três regiões conservadas no EIF4G5 sofreram substituição de seus aminoácidos para codificação de alaninas por mutagênese sítio dirigida e foram expressas em células procíclicas fusionadas ao epítopo HA e usadas em ensaios de imunoprecipitação. A análise de proteínas coprecipitadas mostraram a perda da interação entre as proteínas EIF4G5 e EIF5G5-IP sem ocorrer nenhum impacto na interação com a terceira proteína pertencente ao complexo, TbEIF4E6. E a presença de inúmeras proteínas da zona de fixação do flagelo e de citoesqueleto, por fim, confirmamos a atuação desse complexo na fase sanguínea atuando no processo de tradução, com a presença de diversas proteínas ribossomais 40S e 60S, além de outros fatores de tradução. Sendo assim, nossos experimentos devem ajudar a entender melhor o papel deste complexo na espécie de T. brucei.