Banca de DEFESA: CELSO LUCAS GOMES DA SILVA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: CELSO LUCAS GOMES DA SILVA
DATA : 30/07/2025
HORA: 14:00
LOCAL: Videoconferência
TÍTULO:

PRODUCAO, PURIFICACAO E CARACTERIZACAO DE UMA PROTEASE COM ATIVIDADE FIBRINOLITICAS ORIUNDOS DE FUNGOS FILAMENTOSOS DO ECOTONO (CAATINGA - CERRADO) PIAUIENSE

PALAVRAS-CHAVES:

Proteases fibrinolíticas; Fungos filamentosos; Bioprocesso; Ecótono Caatinga-Cerrado.

PÁGINAS: 100
RESUMO:

A formação de coágulos de fibrina, principal proteína envolvida na coagulação sanguínea, desempenha papel central na fisiopatologia de diversas doenças cardiovasculares. A trombose, resultante da formação e acúmulo desses coágulos, pode causar obstrução vascular e está associada a graves complicações clínicas, sendo uma das principais causas de mortalidade no mundo. Nesse contexto, cresce o interesse científico por enzimas fibrinolíticas capazes de degradar fibrina de forma eficiente e segura. Paralelamente, ambientes ecotônicos — como a transição entre os biomas Caatinga e Cerrado, no estado do Piauí — têm despertado atenção pela sua elevada biodiversidade e pela presença de microrganismos adaptados a condições ambientais extremas, entre eles fungos filamentosos produtores de enzimas com alto potencial biotecnológico. A exploração sustentável dessa microbiota representa uma estratégia promissora para a descoberta de novas moléculas bioativas, com aplicações relevantes na saúde humana, especialmente no tratamento de doenças tromboembólicas. Diante disso, o presente trabalho teve como objetivo desenvolver um bioprocesso para a produção, purificação e avaliação in vitro de proteases fibrinolíticas produzidas por fungos filamentosos isolados do ecótono Caatinga-Cerrado. Inicialmente, foram realizadas triagens bioquímicas com cepas fúngicas recém-isoladas, incluindo ensaios para quantificação de proteínas totais, atividade proteolítica e ação antifibrinogênica. Em seguida, foi estabelecido um processo de fermentação em estado sólido, no qual variáveis como pH, temperatura e concentração de substrato foram otimizadas para maximizar a produção enzimática. As proteases obtidas foram submetidas à purificação por sistema de duas fases aquosas, com particionamento na fase salina, e posteriormente caracterizadas quanto à atividade enzimática, estabilidade físico-química e especificidade para substratos relacionados à fibrina. A enzima isolada foi identificada como uma serino protease, com temperatura ótima de atividade de 40 °C e estabilidade térmica mantida por até 80 minutos. O pH ótimo foi 7,0. A análise da influência de íons metálicos na atividade enzimática revelou efeitos distintos. O cálcio (Ca²⁺) foi o principal ativador, mais que dobrando a atividade da enzima (200,65%), sugerindo possível papel como cofator ou estabilizador da estrutura proteica. A protease demonstrou ação trombolítica significativa em modelos in vitro, com degradação de coágulos de fibrina simulados, gerando 30cm no teste de halos de fibrina. Os resultados obtidos demonstram não apenas a viabilidade do uso de fungos do ecótono Caatinga-Cerrado como fontes de enzimas fibrinolíticas, mas também o potencial dessas biomoléculas como candidatas a novos agentes antitrombóticos. A produção em larga escala mostrou-se factível e eficiente, com resultados comparáveis aos de produtos comerciais já estabelecidos. Dessa forma, o presente estudo contribui para a valorização da biodiversidade brasileira e sua integração à bioeconomia por meio do desenvolvimento de biofármacos inovadores. Conclui-se que o ecótono Caatinga-Cerrado constitui uma valiosa fonte de bioprodutos com aplicação terapêutica, reforçando a importância de sua conservação e do investimento em pesquisas voltadas à prospecção de compostos bioativos em ambientes naturais pouco explorados.

MEMBROS DA BANCA:
Presidente - ***.147.764-** - ANA LUCIA FIGUEIREDO PORTO - UFRPE
Externa à Instituição - DANIELA DE ARAUJO VIANA MARQUES - UPE
Externa à Instituição - KETHYLEN BARBARA BARBOSA CARDOSO - UFRPE