Proteases colagenolíticas possuem a capacidade de hidrolisar tanto colágeno nativo quanto desnaturado, e estão tornando-se cada vez mais importantes comercialmente. As colagenases produzidas por microrganismos são preferíveis, quando comparadas com as dos mamíferos ou plantas, por causa da diversidade bioquímica e susceptibilidade à manipulação genética que suas fontes possuem. Os gêneros Streptomyces e Trichoderma possuem grande vantagem dentre os microrganismos produtores de enzimas colagenolíticas., uma vez que a sua engenharia genética, tem demonstrado grandes habilidades em sintetizar esses tipos de proteases apresentando características de termo-estabilidade e maior rendimento. Colagenases têm sido descritas na utilização em diversos segmentos biotecnológicos e biomédicos, envolvendo áreas como: medicinal, farmacêutico, alimentício, cosmético e têxtil. O presente trabalho teve como objetivos promover a purificação e caracterização de enzima com atividade colagenolítica proveniente de Trichoderma Isolado do Ecótono Caatinga-Cerrado Piauiense e desenvolver um modelo de utilidade patenteado a partir de um produto Biofilme cicatrizante formulado à base de um blend polissacarídico associado à nanopartículas de prata com hidrolisado de colágeno. Para o processo de purificação, a produção enzimática ocorreu por fermentação em estado sólido utilizando farelo de frutos de Pritchardia pacifica como substrato agroindustrial, destacando seu potencial biotecnológico sustentável. A enzima foi purificada por cromatografia de troca iônica aniônica em DEAE-Sephadex, apresentando propriedades funcionais ideais com temperatura ótima de 45°C, pH ótimo de 7,5 e estabilidade em diferentes condições de pH. Esses resultados evidenciam a eficiência do processo fermentativo utilizando resíduos agroindustriais e as perspectivas para aplicação em áreas como saúde, indústria cosmética e biomateriais, fortalecendo a valorização de recursos naturais regionais.